离子通道：分子构象和门控动力学

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　　分子构象和门控动力学

　　离子通道研究的前沿是试图从分子水平揭示通道蛋白的空间构象、构象变化与通道门控动力学之间的关系。

　　N-AchR通道

　　已测定了受体蛋白质分子量是250000，并测定了它的全部氨基酸序列，确证该受体通道由、α、γ和δ5个亚基组成，这4种亚基有相似的氨基酸顺序，但只有α亚基上有 α-BGTX的特异结合位点。一种构象模型是：5个亚基各有若干个α螺旋跨膜排列，共同形成五瓣状的蛋白质复合物，两个α亚基间是亲水的离子通道，通道开口约25埃，中间是6～7埃的狭窄孔道，其中排列有负电性氨基酸残基侧链。

　　钠通道

　　从电鳗电板分离的钠通道蛋白质分子量是208321，是由1820个氨基酸组成的多肽序列，可分为4个相似的区段，每个区段中分别有较集中的正电性和负电性的氨基酸序列节段。多种钠通道构象模型的共同特征是:由多个α螺旋跨膜排列组成通道，通道内侧应富含极性的氨基酸残基侧链，每个通道的控制部分由离子选择性滤器、活化闸门和失活闸门3部分组成，其实体是氨基酸侧链的极性基团。膜电位变化时，电场诱导极性基团运动，使通道局部构象发生变化，导致通道的开放、失活或关闭，并产生门控电流。

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